Identification des protéines à partir d'une électrophorèse sur gel bidimensionnelle basée sur l'empreinte de masse peptidique (PMF) à l'aide d'un spectromètre de masse MALDI-TOF de paillasse

À l’heure actuelle, les techniques de protéomique par fusil de chasse utilisant la spectrométrie de masse par chromatographie liquide sont principalement utilisées comme méthodes à haut débit pour identifier de nombreuses protéines différentes dans le cytoplasme cellulaire. Cependant, ces techniques ne sont pas nécessairement efficaces pour identifier toutes les protéines. En particulier, lors de la manipulation de protéines séparées par électrophorèse bidimensionnelle, etc., les taches protéiques détectées sur le gel d'électrophorèse doivent être liées aux résultats de l'identification des protéines. Pour de telles analyses, il peut y avoir de nombreux cas où l'utilisation de la spectrométrie de masse MALDITOF est plus efficace que l'utilisation de la spectrométrie de masse par chromatographie liquide après un traitement enzymatique des taches protéiques séparées du gel. Cet article présente un exemple d’identification de protéines à l’aide d’une électrophorèse bidimensionnelle et d’un spectromètre de masse MALDI-TOF de paillasse.